Aislamiento y caracterización bioquímica de la α-glucosidasa II del hongo patógeno Candida albicans
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Palabras clave

Candida albicans
N-glicosilación
α-glucosidasa II
procesamiento proteolítico. Candida albicans
N-glicosilación
α-glucosidasa II
procesamiento proteolítico.

Cómo citar

Rangel Alfaro, C. A., Mora-Montes, H. M., Flores-Martínez, A., & Flores Carreón, A. (2011). Aislamiento y caracterización bioquímica de la α-glucosidasa II del hongo patógeno Candida albicans. Acta Universitaria, 21(2), 5–10. https://doi.org/10.15174/au.2011.20

Resumen

La α-glucosidasa II participa en la ruta de la N-glicosilación de proteínas. En Candida albi­cans se ha aislado un polipéptido soluble de 47 kDa con actividad de α-glucosidasa II; sin embargo, análisis bioinformáticos indican que la enzima nativa pudiera tener un peso mo­lecular de 100 kDa. En este trabajo se estudió el efecto de inhibidores de proteasas sobre la distribución intracelular de la α-glucosidasa II. Se demostró que la distribución intracelular no fue afectada significativamente, pero la actividad de la α-glucosidasa II estuvo asociada a una proteína de 83 ó 47 kDa en ausencia o presencia de inhibidores de proteasas, res­pectivamente. La enzima soluble de 83 kDa se purificó por métodos convencionales y se demostró que presenta características bioquímicas similares a la enzima de 47 kDa. Estos datos confirmaron que la proteína de 83 kDa es una α-glucosidasa II y sugieren que es precursora de la enzima de 47 kDa previamente descrita.

https://doi.org/10.15174/au.2011.20
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